سرفصل های درس بیوشیمی فیزیک سلولی

نام بسته درسی : درس بیوشیمی فیزیک سلولی

————————————

فهرست:

پروتئین‌ها

اسیدهای آمینه

شاخص هیدروپاتی

اسیدهای آمینه غیراستاندارد

خواص فیزیکی آمینواسیدها

محاسبه‌ی نقطه‌ی ایزوالکتریک و رسم منحنی تیتراسیون برای آمینواسیدها

محاسبه PI آمینو اسیدها

ساختار پروتئین‌ها

ساختار اول پروتئین‌ها

پیوند پپتیدی

کانفورماسیون و کانفیگوراسیون

زوایای دو وجهی در زنجیره پلی پپتیدی

نمودار راما چاندران

ساختار دوم پروتئین‌ها

پیوند هیدروژنی

ممان‌های دو قطبی

مارپیچ‌ها

مارپیچ آلفا

مارپیچ

مارپیچ

Ribbon ها

ساختارهای پلی پرولین

صفحات بتا

Bulge

ساختارهای غیرتکرار شونده (دورها^[1]، لوپ‌^[2]ها و رابط^[3]ها)

دورها

روش‌های تشخیص و مطالعه ساختار دوم

تمایل آمینواسیدها برای قرارگیری در ساختارهای دوم

پیش‌گویی ساختار از روی توالی آمینواسیدی

تغییرات آمینو اسیدها پس از ترجمه

ویژگی‌های اسیدهای آمینه شرکت کننده در ساختار دوم

انواع تاخوردگی‌ها و دومین‌های ساختاری در پروتئین‌ها

ساختار سوم پروتئین‌ها

برهم کنش‌های مهم در تشکیل ساختار سوم

ساختار چهارم

تاخوردگی پروتئین‌ها

بررسی سینتیکی و ترمودینامیکی فرآیند تاخوردگی پروتئین‌ها

اثر محیط بر روی تاخوردگی پروتئین

چاپرون‌ها

روش‌های تعیین توالی پروتئین‌ها

تعیین جرم مولکولی پروتئین‌ها

شناسایی و بررسی پروتئین‌ها

طیف سنجی IR

طیف سنجی فلورسانس

-فلورسانس در پروتئین ها

-فلورسانس در اسیدهای نوکلئیک

خالص سازی پروتئین

روش‌های پایدارسازی پروتئین‌ها

اسیدهای نوکلئیک

ساختار اسیدهای نوکلئیک

Puckering قندها

زوایای دو وجهی نوکلوئیدها

RNA

تفاوت‌های ساختار DNA و RNA

انواع تغییرات ساختاری در اسیدهای نوکلئیک

دیگر نقش های نوکلئوتیدها در سلول

نیروهای موثر در پایداری ساختار دوم DNA

ویژگی‌های نوری

ویژگی‌های مارپیچ

حرکات بازها در ساختار DNA

ساختار انواع مارپیچ های DNA

Cauliflower – Like DNAs (گل کلمی)

ساختار سوم DNA

تعیین توالی DNA

آزمون خودسنجی با پاسخ

بخش هایی از بسته درس بیوشیمی فیزیک سلولی

مقدمه

امروزه دانش و فهم ساختارهای زیستی به خصوص ساختار ماکرو مولکول‌های زیستی در تمام شاخه‌های علوم زیستی مهم و اجتناب‌ناپذیر است. داشتن اطلاعات در مورد ساختار پروتئین‌ها و اسیدهای نوکلئیک به همراه خواص فیزیکی، شیمیایی و عملکردی آن‌ها در محیط بیولوژی بسیار مهم و البته جالب می‌باشد. امروزه برای شناخت بسیاری از مکانیسم‌های درون سلولی، کشف علت بیماری‌ها و طراحی روش‌های تشخیصی و درمانی یکی از کلیدهای اصلی دانستن ساختار این ماکرومولکول‌هاست و بدون آن قطعاً نمی‌توان راه به جایی برد. در این مجموعه سعی شده ویژگی‌های ساختاری پروتئین‌ها و اسیدهای نوکلئیک به طور خلاصه و جامع گردآوری شده و در اختیار داوطلبان آزمون دکتری قرار گیرد. بدون شک این مجموعه حاوی نکات می‌باشد و برای مطالعه کامل‌تر بهتر است به کتب مرجع در این زمینه رجوع شود. قطعاً این مطالب خالی از اشکال نبوده و انشاالله به مرور تکمیل‌تر خواهد شد

پروتئین‌ها:

فراوان‌ترین ماکرومولکول‌های زیستی با تنوع زیاد در اندازه و عملکرد می‌باشند، همگی از زیر واحدهای منومری یکسانی تشکیل شده‌اند. 20 آمینواسید با زنجیره‌های جانبی متفاوت، از طریق پیوندهای کووالان به یک‌دیگر وصل شده‌اندو زیربنای تمام پروتئین‌ها را تشکیل می‌دهند. در این واکنش‌ یک مولکول آب از دست می‌رود.

اسیدهای آمینه:

تمام 20 اسید آمینه از نوع آلفا آمینواسید می‌باشند. یک گروه کربوکسیل و یک گروه آمین دارند که به یک کربن آلفا متصل می‌باشد تفاوت آن‌ها با هم در زنجیره‌های جانبی آن‌هاست که به کربن آلفا متصل است

 به این 20 آمینه، اسیدهای آمینه استاندارد گفته می‌شود و از سایر اسیدهای آمینه نادر که معمولاً ناشی از تغییرات در اسیدهای آمینه استاندارد هستند و یا در ساختمان پروتئین‌ها وجود ندارند تمایز داده شوند.

برای نام‌گذاری آن‌ها از نمادهای سه حرفی و یک حرفی استفاده می‌شود.

کربن آلفا در اسیدهای آمینه به جز گلی‌سین یک کربن کایرال است و بنابراین فعالیت نوری دارد بنابراین اسیدهای آمینه قادرند نور پلاریزه را به چرخش درآورند. رزیدوهای اسیدهای آمینه در ساختار پروتئین‌ها از نوع L می‌باشند. (به دلیل نامتقارن بودن جایگاه فعال آنزیم‌ها، آن‌ها فقط قادر به شناسایی ایزومرهای خاص هستند و واکنش‌هایی که کاتالیز می‌شوند نیز ویژگی فضایی دارند)

برای دریافت نسخه کامل این بسته درسی به شماره 

09306406058 پیام دهید.

آمینو اسیدها از نظر میزان قطبیت طبقه‌بندی می‌شوند بر این اساس آمینواسیدهای دارای زنجیره‌ی جانبی غیرقطبی شامل گلیسین، آلانین، والین، لوسین، ایزولوسین و متیونین می‌باشند که زنجیره‌ی جانبی آن‌ها هیدروفوب است و بنابراین بیش‌تر تمایل دارند درون پروتئین قرار گیرند. آمینو اسیدهای دارای زنجیره‌های جانبی آروماتیک شامل فنیل آلانین، تایروزین و تریپتوفان می‌باشند که نسبتاً آبگریزند. تایروزین با داشتن گروه OH در تشکیل پیوند هیدروژنی دخالت دارد. این سه اسید آمینه می‌توانند نور ماوراء بنفش را جذب کنند و بنابراین پروتئین‌ها بیش‌ترین جذب را در طول موج 280 نانومتر از خود نشان می‌دهند که به دلیل وجود این اسیدهای آمینه است. جذب نوری تریپتوفان چهار برابر تایروزین است و جذب فنیل آلانین از هر دوی آن‌ها کم‌تر است.

آمینواسیدهای سرین، ترئونین، سیستئین، پرولین، آسپاراژین و گلوتامین زنجیره‌ی جانبی قطبی و بدون بار دارند که با کمک گروه‌های عاملی آن‌ها ایجاد می‌شود. گروه‌ عاملی در سرین و ترئونین هیدروکسیل،در سیستئین سولفیدریل و در آسپاراژین و گلوتامین گروه‌های آمیدی می باشد. پرولین قطبیت متوسطی دارد و گروه ایمین در آن سبب می‌شود این آمینواسید انعطاف‌پذیری رشته‌ی پلی پپتیدی را کاهش دهد. آسپاراژین و گلوتامین در حضور اسید یا باز به آسپارتیک اسید و گلوتامیک اسید تبدیل می‌شوند سیستئین به راحتی می‌تواند اکسید شود و یک دایمر از سیستئین ایجاد کند که به آن سیستین می‌گویند. این پیوند کوولان یک پیوند دی سولفید نام دارد. پیوندهای دی‌سولفیدی در بسیاری از ساختارهای پروتئینی نقش مهمی دارند. پروتئین‌های خارج سلولی اغلب دارای چندین پیوند دی‌سولفیدی هستند در حالی که پروتئین‌های داخل سلولی فاقد آن هستند. هم‌چنین رزیدوهای سیستئین جایگاه‌های مهم اتصال فلزات سنگین در برخی پروتئین‌ها هستند.

آمینواسیدهای با زنجیره‌ی جانبی با بار مثبت شامل لایزین، آرژنین و هیستیدین می‌باشند. لایزین در زنجیره‌ی جانبی خود یک گروه آمین در موقعیت ε دارد، آرژنین یک گروه گوانیدیو با بار مثبت و هیستیدین یک گروه ایمیدازول دارد. در زنجیره‌ی جانبی هیستیدین pk نزدیک به حالت خنثی می‌باشد و بنابراین در بسیاری از واکنش‌ها هیستیدین به عنوان یک دهنده یا گیرنده پروتون عمل می‌کند. زنجیره‌ی جانبی لایزین می‌تواند در فرآیندهایی نظیر متیلاسیون، استیلاسیون، آریلاسیون و اسیلاسیون شرکت کند.

آمینواسیدهایی که در زنجیره‌ی جانبی خود دارای گروه کربوکسیل می‌باشند اسیدی هستند و در pH خنثی بار منفی دارند.آسپارتات و گلوتامات دو اسید آمینه اسیدی هستند.

آزمون خودسنجی:

sugar puckering-1 در کدام یک از ساختارهای اسید نوکلئیکی از نوع S-type است؟                              
1) A-DNA                                                    2) A’-RNA

3) B – DNA                                                 4) Z-DNA در dG

2.کدام آرایش ساختاری مربوط به ساختارهای بتا در پروتئین‌ها است؟                                                    

1) twist                      2) ریبون                      3) دور                         4) N-cap

پاسخ تشریحی :

1. گزینه «3» صحیح است.

اگر puckering قند به صورت  باشد از نوع S-type خواهد بود.

2. گزینه «1» صحیح است.

twist پیچش رشته‌های بتا را شامل می‌شود. N-cap و ریبون مربوط به مارپیچ می‌باشند و دورها متصل کننده‌ی اجزای ساختار دوم می‌باشند.

برای مشاوره اینجا بزنید