تاریخ بروزرسانی : 1401/09/17
نام بسته درسی : ساختار ماکروملکول ها
—————————————————-
فهرست:
اسيدهاي آمينه
شاخص هيدروپاتي
اسيدهاي آمينه غيراستاندارد
خواص فيزيكي آمينواسيدها
محاسبهي نقطهي ايزوالكتريك و رسم منحني تيتراسيون براي آمينواسيدها
محاسبه PI آمينو اسيدها
ساختار پروتئينها
ساختار اول پروتئينها
پيوند پپتيدي
كانفورماسيون و كانفيگوراسيون
زواياي دو وجهي در زنجيره پلي پپتيدي
نمودار راما چاندران
ساختار دوم پروتئينها
پيوند هيدروژني
ممانهاي دو قطبي
مارپيچها
مارپیچ آلفا
مارپيچ
Ribbon ها
ساختارهاي پلي پرولين
صفحات بتا
Bulge
ساختارهاي غيرتكرار شونده (دورها[1]، لوپ[2]ها و رابط[3]ها)
دورها
روشهاي تشخيص و مطالعه ساختار دوم
تمايل آمينواسيدها براي قرارگيري در ساختارهاي دوم
پيشگويي ساختار از روي توالي آمينواسيدي
تغييرات آمينو اسيدها پس از ترجمه
ويژگيهاي اسيدهاي آمينه شركت كننده در ساختار دوم
انواع تاخوردگيها و دومينهاي ساختاري در پروتئينها
ساختار سوم پروتئينها
برهم كنشهاي مهم در تشكيل ساختار سوم
ساختار چهارم
تاخوردگي پروتئينها
بررسي سينتيكي و ترموديناميكي فرآيند تاخوردگي پروتئينها
اثر محيط بر روي تاخوردگي پروتئين
چاپرونها
روشهاي تعيين توالي پروتئينها
تعيين جرم مولكولي پروتئينها
شناسايي و بررسي پروتئينها
طیف سنجی IR
طيف سنجي فلورسانس
-فلورسانس در پروتئين ها
-فلورسانس در اسيدهاي نوکلئيک
خالص سازی پروتئین
روشهاي پايدارسازي پروتئينها
اسيدهاي نوکلئيک
ساختار اسيدهاي نوکلئيک
Puckering قندها
زواياي دو وجهي نوکلوئيدها
RNA
تفاوتهاي ساختار DNA و RNA
انواع تغييرات ساختاري در اسيدهاي نوکلئيک
دیگر نقش های نوکلئوتيدها در سلول
نيروهاي موثر در پايداري ساختار دوم DNA
ويژگيهاي نوري
ويژگيهاي مارپيچ
حرکات بازها در ساختار DNA
ساختار انواع مارپيچ های DNA
Cauliflower – Like DNAs (گل کلمي)
ساختار سوم DNA
تعيين توالي DNA
آزمون خودسنجی با پاسخ
بخش هایی از بسته درسی ساختار ماکروملکول ها
پروتئينها:
فراوانترين ماكرومولكولهاي زيستي با تنوع زياد در اندازه و عملكرد ميباشند، همگي از زير واحدهاي منومري يكساني تشكيل شدهاند. 20 آمينواسيد با زنجيرههاي جانبي متفاوت، از طريق پيوندهاي كووالان به يكديگر وصل شدهاندو زيربناي تمام پروتئينها را تشكيل ميدهند. در اين واكنش يك مولكول آب از دست ميرود.
اسيدهاي آمينه:
تمام 20 اسيد آمينه از نوع آلفا آمينواسيد ميباشند. يك گروه كربوكسيل و يك گروه آمين دارند که به يك كربن آلفا متصل ميباشد تفاوت آنها با هم در زنجيرههاي جانبي آنهاست كه به كربن آلفا متصل است
شكل:ساختار یک آمینو اسید
به اين 20 آمينه، اسيدهاي آمينه استاندارد گفته ميشود و از ساير اسيدهاي آمينه نادر كه معمولاً ناشي از تغييرات در اسيدهاي آمينه استاندارد هستند و يا در ساختمان پروتئينها وجود ندارند تمايز داده شوند.
براي نامگذاري آنها از نمادهاي سه حرفي و يك حرفي استفاده ميشود.
جدول:ساختار انواع آمینواسید ها همراه با نماد های سه حرفی و یک حرفی آن ها
كربن آلفا در اسيدهاي آمينه به جز گليسين يك كربن كايرال است و بنابراين فعاليت نوري دارد بنابراين اسيدهاي آمينه قادرند نور پلاريزه را به چرخش درآورند. رزيدو[4]هاي اسيدهاي آمينه در ساختار پروتئينها از نوع L ميباشند. (به دليل نامتقارن بودن جايگاه فعال آنزيمها، آنها فقط قادر به شناسايي ايزومرهاي خاص هستند و واكنشهايي كه كاتاليز ميشوند نيز ويژگي فضايي دارند)
آمينو اسيدها از نظر ميزان قطبيت طبقهبندي ميشوند بر اين اساس آمينواسيدهاي داراي زنجيرهي جانبي غيرقطبي شامل گليسين، آلانين، والين، لوسين، ايزولوسين و متیونين ميباشند كه زنجيرهي جانبي آنها هيدروفوب است و بنابراين بيشتر تمايل دارند درون پروتئين قرار گيرند. آمينو اسيدهاي داراي زنجيرههاي جانبي آروماتيك شامل فنيل آلانين، تايروزين و تريپتوفان ميباشند كه نسبتاً آبگريزند. تايروزين با داشتن گروه OH در تشكيل پيوند هيدروژني دخالت دارد. اين سه اسيد آمينه ميتوانند نور ماوراء بنفش را جذب كنند و بنابراين پروتئينها بيشترين جذب را در طول موج 280 نانومتر از خود نشان ميدهند كه به دليل وجود اين اسيدهاي آمينه است. جذب نوري تريپتوفان چهار برابر تايروزين است و جذب فنيل آلانين از هر دوي آنها كمتر است.
آزمون خودسنجی:
sugar puckering-1 در کدام يک از ساختارهاي اسيد نوکلئيکي از نوع S-type است؟
1) A-DNA 2) A’-RNA
3) B – DNA 4) Z-DNA در dG
2.کدام آرايش ساختاري مربوط به ساختارهاي بتا در پروتئينها است؟
1) twist 2) ريبون 3) دور 4) N-cap
پاسخ تشریحی :
اگر puckering قند به صورت باشد از نوع S-type خواهد بود.
twist پيچش رشتههاي بتا را شامل ميشود. N-cap و ريبون مربوط به مارپيچ ميباشند و دورها متصل کنندهي اجزاي ساختار دوم ميباشند.
نوشتههای تازه